AI+蛋白质设计
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南京大学最新Nature Chemistry论文:AI从头设计超稳定蛋白
生物世界· 2025-11-20 04:06
编辑丨王多鱼 排版丨水成文 氢键 对于生物分子结构至关重要,尤其是在 β-折叠片层中,它们的集体强度使蛋白质能够承受高强度的机械和环境压 力。大自然进化出了多种机械稳定性极强的蛋白质,例如肌联蛋白免疫球蛋白 (Ig) 结构域、丝素蛋白、蜘蛛丝 β-折 叠片以及细菌黏附复合物等,它们都利用其 β-折叠结构内部广泛的氢键网络,在受力情况下展现出非凡的稳定性。 以 肌联蛋白免疫球蛋白结构域为例,在动态力测定中,它通过在 β-折叠链之间施加剪切力加载几何力, 能够承受数百 皮牛的力。然而,尽管在剪切力加载几何结构中氢键作用导致高机械稳定性的原理已在自然界中得到充分确立和证实, 但系统性应用这一原理来设计合成具有纳牛级稳定性的蛋白质,仍是一项重大挑战。 2025 年 11 月 18 日,南京大学化学化工学院 郑鹏 教授团队,在 Nature Chemistry 期刊发表了题为: Computational design of superstable proteins through maximized hydrogen bonding 的研究论文。 该研究通过融合人工智能、分子动力学模拟与单分子力谱技术,开创了一条全新 ...